DOI: https://doi.org/10.1155/bri/6619273
PMID: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40308531
تاريخ النشر: 2025-01-01
المؤلف: Thanakorn Moktip وآخرون
الموضوع الرئيسي: إنتاج الإنزيمات وتوصيفها
نظرة عامة
تنتج صناعة المواد الغذائية كميات كبيرة من نفايات الكيراتين، وخاصة من ريش الدجاج، الذي يحتوي على كميات وفيرة من الأحماض الأمينية والعناصر الغذائية الأساسية. ومع ذلك، فإن عدم قابلية الكيراتين للذوبان يشكل تحديًا لتحويله إلى أشكال قابلة للاستخدام. يوفر الكيراتيناز، وهو إنزيم تفرزه بعض الفطريات والبكتيريا، حلاً قابلاً للتطبيق من خلال تكسير كيراتين الريش إلى أحماض أمينية وبروتينات قابلة للذوبان. يُعتبر الكيراتيناز البكتيري ملحوظًا بشكل خاص بسبب استقراره ونشاطه المعززين، على الرغم من أن إنتاجه محدود، مما يبرز الحاجة إلى البحث المستمر لاكتشاف سلالات ميكروبية فعالة. تناقش هذه المراجعة الخصائص الهيكلية لكيراتين ريش الدجاج، ومقاومته للبروتيازات التقليدية، والتقدم في إنتاج وتنقية الكيراتيناز، بالإضافة إلى آليات تحلل الكيراتين. كما تؤكد على التقنيات الصديقة للبيئة لإدارة نفايات الريش وإمكانيات تطبيقات الكيراتيناز في صناعات متعددة، بما في ذلك علف الحيوانات ومستحضرات التجميل.
تؤكد الخاتمة على أن المنتجات الثانوية للكيراتين غالبًا ما تفتقر إلى القيمة الاقتصادية ويمكن أن تشكل مخاطر بيئية إذا تم التخلص منها بشكل غير صحيح، مما قد يؤدي إلى انتقال الأمراض وإطلاق السموم. تقدم التحويل الحيوي لنفايات الكيراتين فرصًا عبر عدة قطاعات، مثل الزراعة ومستحضرات التجميل والأدوية والتكنولوجيا الحيوية. يوفر استخدام الإنزيمات الكيراتينوليتية والميكروبات مزايا على الطرق الكيميائية، بما في ذلك تقليل التلوث وتجنب المنتجات الثانوية الضارة. يدعو المؤلفون إلى التحويل البيولوجي لنفايات الكيراتين إلى منتجات ذات قيمة، مؤكدين أن تطبيق الكيراتيناز في التكنولوجيا الحيوية لا يساعد فقط في الاستدامة البيئية ولكن أيضًا يقدم فوائد اقتصادية، ويعزز الإنتاجية، ويدعم إدماج المجتمعات المهمشة، بما يتماشى مع أهداف التنمية المستدامة (SDGs).
مقدمة
تناقش مقدمة ورقة البحث الهيكل الفيزيائي الكيميائي المعقد للكيراتين، وهو بروتين يمكن تصنيفه إلى α-كيراتينات وβ-كيراتينات بناءً على هياكله الثانوية وتركيب الأحماض الأمينية. يوجد الكيراتين الناعم، الذي يحتوي على أقل من 10% من السيستين، في البشرة، بينما يوجد الكيراتين الصلب، الذي يحتوي على 10%-14% من السيستين، في الشعر والأظافر والريش. يُعزى الصلابة الهيكلية للكيراتين إلى تنظيمه فوق الجزيئي، الذي يتضمن روابط هيدروجينية، وتفاعلات كارهة للماء، وروابط ثنائية الكبريت التي تتشكل بواسطة بقايا السيستين. تسلط الورقة الضوء على التحديات البيئية التي تطرحها تراكم نفايات الكيراتين، وخاصة من صناعة الدواجن، حيث يتم إنتاج أكثر من 4.7 مليون طن من ريش الدجاج سنويًا. تؤثر طرق التخلص التقليدية، مثل دفن النفايات والحرق، سلبًا على البيئة، مما يستدعي الحاجة إلى طرق أكثر استدامة.
يقترح المؤلفون استخدام الميكروبات الكيراتينوليتية وإنزيماتها، وخاصة الكيراتينازات، كحل بيولوجي لتحلل النفايات الغنية بالكيراتين. يمكن لهذه الإنزيمات، التي تنتجها أنواع مختلفة من الفطريات والبكتيريا، أن تكسر الكيراتين بشكل فعال إلى هيدروكسيلايت بروتيني غني بالعناصر الغذائية، والتي لها تطبيقات محتملة في صناعات متعددة، بما في ذلك الزراعة والأدوية ومستحضرات التجميل. تهدف المراجعة إلى استكشاف هيكل الكيراتين، والمصادر الميكروبية، والعمليات الإنزيمية المعنية في تحلل الكيراتين، مع مناقشة أيضًا كيفية تحويل نفايات الريش إلى منتجات قابلة للتسويق. يتماشى هذا النهج مع أهداف التنمية المستدامة من خلال تقليل الأثر البيئي وتعزيز استخدام المواد النفايات.
طرق
تستعرض قسم الطرق الحرارية الكيميائية تقنيات مختلفة لتحويل ريش الدجاج إلى منتجات قيمة، مع التركيز بشكل خاص على استخراج الكيراتين. تتضمن هذه الطرق عادةً إذابة الكيراتين عند درجات حرارة مرتفعة باستخدام المذيبات العضوية، والعمليات الهيدروحرارية، والمعالجات الكيميائية مثل الهدرجة وتعديل الروابط الثنائية الكبريت. يتم تسليط الضوء على عملية الاختزال كنهج شائع لاستخراج الكيراتين، باستخدام عوامل اختزال مثل 2-ميركابتوإيثانول والسلفات لتفكيك الروابط الثنائية الكبريت، مما يؤدي إلى أشكال كيراتين قابلة للذوبان. كما يتم التأكيد على استخدام المذيبات الخضراء، وخاصة السوائل الأيونية والمذيبات الإيوتيكية العميقة، كبديل واعد لاستخراج الكيراتين، حيث تقدم مزايا مثل عدم التطاير، وسهولة إعادة التدوير، وتقليل الأثر البيئي.
على سبيل المثال، أدى استخراج الكيراتين من ريش البط باستخدام السائل الأيوني [Bmim]Cl المدمج مع سلفات الصوديوم عند 90 درجة مئوية إلى معدل ذوبان قدره 96.7% وعائد كيراتين قدره 75.1%. بالمقابل، أدت طريقة مختلفة تتضمن السائل الأيوني الكاره للماء [HOEMIm][NTf2] إلى عائد كيراتين بنسبة 21% من ريش الدجاج تحت ظروف معينة. بينما تظهر السوائل الأيونية إمكانيات لاستعادة الكيراتين بشكل فعال، فإن تكلفتها الأعلى مقارنة بالمذيبات التقليدية تتطلب اعتبارًا دقيقًا لبارامترات الاستخراج، بما في ذلك درجة الحرارة ونوع مصدر الكيراتين، لتحسين العوائد.
مناقشة
تتناول قسم المناقشة في ورقة البحث الخصائص الهيكلية والأدوار الوظيفية للكيراتين في ريش الدجاج، مع تسليط الضوء على التمييز بين α-كيراتين وβ-كيراتين. الكيراتينات هي بروتينات ليفية تتشكل هياكلها الثانوية، α-حلزونات وβ-صفائح مطوية، من اختلافات في تسلسل البوليببتيد وتفاعلات الأحماض الأمينية. يتكون ريش الدجاج بشكل أساسي من β-كيراتين، الذي يعد ضروريًا لسلامته الهيكلية ووظائفه الفسيولوجية، مثل توفير الحماية الميكانيكية والعمل كحاجز ضد العوامل البيئية. تشير الورقة إلى أن تركيب الكيراتين يختلف عبر أجزاء الريش المختلفة، حيث يظهر الجذع نسبة أعلى من الصفائح β مقارنةً بالشوكات والشوكات الصغيرة، التي تحتوي على المزيد من الحلزونات α.
علاوة على ذلك، تناقش الورقة آثار تركيب الأحماض الأمينية للكيراتين على عمليات تحلله واستخراجه. تؤكد على دور الروابط الثنائية الكبريت في منح الصلابة والمقاومة للتحلل، بينما تفصل أيضًا طرقًا مختلفة لاستخراج الكيراتين، بما في ذلك المعالجة الهيدروحرارية والتحلل الميكروبي. تحدد الأبحاث الميكروبات الكيراتينوليتية، وخاصة بعض سلالات البكتيريا، كعوامل فعالة لتحلل الكيراتين، مما قد يكون له تطبيقات كبيرة في إدارة النفايات وعمليات التحويل الحيوي. بشكل عام، تؤكد النتائج على تعقيد هيكل الكيراتين وإمكاناته للتطبيقات الصناعية، مما يستدعي مزيدًا من الاستكشاف لأساليب الاستخراج والتفاعلات الميكروبية لتحقيق استخدام فعال للكيراتين.
DOI: https://doi.org/10.1155/bri/6619273
PMID: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40308531
Publication Date: 2025-01-01
Author(s): Thanakorn Moktip et al.
Primary Topic: Enzyme Production and Characterization
Overview
The food industry produces significant amounts of keratin waste, particularly from chicken feathers, which are abundant in amino acids and essential nutrients. However, the insolubility of keratin poses a challenge for its conversion into usable forms. Keratinase, an enzyme secreted by certain fungi and bacteria, offers a viable solution by breaking down feather keratin into amino acids and soluble proteins. Bacterial keratinase is particularly noteworthy due to its enhanced stability and activity, although its production is limited, highlighting the need for ongoing research to discover efficient microbial strains. This review discusses the structural properties of chicken feather keratin, its resistance to conventional proteases, advancements in keratinase production and purification, as well as the mechanisms of keratin degradation. It also emphasizes environmentally friendly technologies for managing feather waste and the potential applications of keratinase in various industries, including animal feed and cosmetics.
The conclusion underscores that keratin by-products often lack economic value and can pose environmental hazards if improperly disposed of, potentially leading to disease transmission and toxin release. The bioconversion of keratin waste presents opportunities across multiple sectors, such as agriculture, cosmetics, pharmaceuticals, and biotechnology. Utilizing keratinolytic enzymes and microorganisms provides advantages over chemical methods, including reduced pollution and the avoidance of harmful by-products. The authors advocate for the biological conversion of keratin waste into valuable products, asserting that the application of keratinase in biotechnology not only aids in environmental sustainability but also offers economic benefits, enhances productivity, and supports the inclusion of marginalized communities, aligning with the Sustainable Development Goals (SDGs).
Introduction
The introduction of the research paper discusses the complex physiochemical structure of keratin, a protein that can be categorized into α-keratins and β-keratins based on their secondary structures and amino acid composition. Soft keratin, with less than 10% cysteine, is found in the epidermis, while hard keratin, containing 10%-14% cysteine, is present in hair, nails, and feathers. The structural rigidity of keratin is attributed to its supramolecular organization, which includes hydrogen bonds, hydrophobic interactions, and disulfide bonds formed by cysteine residues. The paper highlights the environmental challenges posed by the accumulation of keratinous waste, particularly from the poultry industry, where over 4.7 million tons of chicken feathers are generated annually. Traditional disposal methods, such as landfilling and incineration, have detrimental effects on the environment, necessitating more sustainable approaches.
The authors propose the use of keratinolytic microorganisms and their enzymes, particularly keratinases, as a biological solution for degrading keratin-rich waste. These enzymes, produced by various fungi and bacteria, can effectively break down keratin into high-nutrient protein hydrolyzates, which have potential applications in multiple industries, including agriculture, pharmaceuticals, and cosmetics. The review aims to explore the structure of keratin, microbial sources, and enzymatic processes involved in keratin degradation, while also discussing the valorization of feather waste into marketable products. This approach aligns with sustainable development goals by minimizing environmental impact and promoting the utilization of waste materials.
Methods
The section on thermochemical methods outlines various techniques for converting chicken feathers into valuable products, particularly focusing on keratin extraction. These methods typically involve the solubilization of keratin at elevated temperatures using organic solvents, hydrothermal processes, and chemical treatments such as hydrogenation and disulfide bond modification. The reduction process is highlighted as a common approach for keratin extraction, utilizing reducing agents like 2-mercaptoethanol and sulfites to cleave disulfide linkages, resulting in soluble keratin forms. The use of green solvents, particularly ionic liquids and deep eutectic solvents, is also emphasized as a promising alternative for keratin extraction, offering advantages such as non-volatility, ease of recycling, and reduced environmental impact.
For instance, the extraction of keratin from duck feathers using the ionic liquid [Bmim]Cl combined with sodium sulfite at 90 °C yielded a dissolution rate of 96.7% and a keratin yield of 75.1%. In contrast, a different method involving the hydrophobic ionic liquid [HOEMIm][NTf2] resulted in a 21% keratin yield from chicken feathers under specific conditions. While ionic liquids demonstrate potential for effective keratin recovery, their higher cost compared to traditional solvents necessitates careful consideration of extraction parameters, including temperature and the type of keratin source, to optimize yields.
Discussion
The discussion section of the research paper elaborates on the structural characteristics and functional roles of keratin in chicken feathers, highlighting the distinction between α-keratin and β-keratin. Keratins are fibrous proteins whose secondary structures, α-helices and β-pleated sheets, arise from variations in polypeptide sequences and amino acid interactions. Chicken feathers predominantly consist of β-keratin, which is crucial for their structural integrity and physiological functions, such as providing mechanical protection and acting as a barrier against environmental factors. The paper notes that the composition of keratin varies across different feather parts, with the rachis exhibiting a higher proportion of β-sheets compared to barbs and barbules, which contain more α-helices.
Furthermore, the paper discusses the implications of keratin’s amino acid composition on its degradation and extraction processes. It emphasizes the role of disulfide bonds in conferring rigidity and resistance to degradation, while also detailing various methods for keratin extraction, including hydrothermal treatment and microbial degradation. The research identifies keratinolytic microorganisms, particularly certain bacterial strains, as effective agents for keratin degradation, which could have significant applications in waste management and bioconversion processes. Overall, the findings underscore the complexity of keratin structure and its potential for industrial applications, necessitating further exploration of extraction techniques and microbial interactions for efficient keratin utilization.