DOI: https://doi.org/10.3389/fmicb.2026.1793191
PMID: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41809600
تاريخ النشر: 2026-02-23
المؤلف: Yuqing Chu وآخرون
الموضوع الرئيسي: إنتاج الإنزيمات وتوصيفها
نظرة عامة
تتناول المراجعة التحدي البيئي الكبير الذي تسببه النفايات الكيراتينية، وهي منتج ثانوي من الزراعة وتربية الحيوانات، والتي تقاوم التحلل بسبب هيكلها المعقد من الروابط ثنائية الكبريتيد. يتم تسليط الضوء على الكيراتيناز، وهو بروتين متخصص قادر على تحلل الكيراتين، كأداة حاسمة لتثمين هذه النفايات. تستعرض الورقة بشكل منهجي الخصائص الإنزيمية وآليات العمل والمصادر الميكروبية للكيراتينازات، بينما تستكشف أيضًا تطبيقاتها المبتكرة في إدارة النفايات، بما في ذلك إنتاج الغاز الحيوي، وتوليد الببتيدات النشطة حيويًا، وتصنيع البلاستيك الحيوي، بالإضافة إلى صناعات مختلفة مثل الأدوية ومستحضرات التجميل والنسيج.
تحدد المراجعة التحديات الرئيسية في التطبيق الصناعي للكيراتينازات، مثل كفاءة التعبير المنخفضة ومشاكل الاستقرار تحت الظروف الصناعية. وتؤكد على الإمكانات البيوتكنولوجية للكيراتينازات في تحويل النفايات الكيراتينية إلى منتجات عالية القيمة، مما يعزز حماية البيئة وإعادة تدوير الموارد. علاوة على ذلك، تعزز الكيراتينازات فعالية المنتجات الصناعية، مما يحسن القيمة الغذائية لعلف الحيوانات ويعمل كمكونات وظيفية في العناية بالبشرة. في النهاية، تضع المراجعة تكنولوجيا الكيراتيناز كعنصر حيوي في تعزيز الاقتصاد الحيوي الدائري، مما يسهل تحويل موارد البروتين النفايات إلى طاقة ومواد ومواد كيميائية، وبالتالي دعم حلقة مغلقة مستدامة “من النفايات إلى الموارد إلى المنتج”.
مقدمة
تسلط المقدمة الضوء على التحديات البيئية والاقتصادية الكبيرة التي تطرحها النفايات الكيراتينية، التي تتولد بكميات كبيرة من صناعات الدواجن وتربية الماشية. الكيراتين، وهو بروتين ليفي قوي وغني بالروابط ثنائية الكبريتيد الموجودة في مواد مثل الريش والشعر، يصعب تحلله بشكل طبيعي، مما يؤدي إلى التلوث وهدر الموارد. على الرغم من إمكاناته كمصدر للبروتين والأحماض الأمينية، فإن إدارة النفايات الكيراتينية تتطلب تكاليف مرتفعة وتبقى غير مستغلة إلى حد كبير. ظهرت الكيراتينازات، وهي إنزيمات تفرزها ميكروبات متنوعة، كحل واعد للتحلل الفعال للكيراتين بسبب قدرتها على قطع الروابط ثنائية الكبريتيد والببتيد تحت ظروف معتدلة.
لقد تسارعت التقدمات الأخيرة في الميتاجينوميات وعلم الأحياء الهيكلي وعلم الأحياء الاصطناعي في اكتشاف وفهم الكيراتينازات، بما في ذلك تلك التي تتمتع بخصائص فريدة من بيئات قاسية. ركزت الأبحاث على تحديد سلالات ميكروبية ذات كفاءة عالية في تحلل الكيراتين، مما يعزز تطبيق الكيراتينازات في الممارسات المستدامة مثل إنتاج الغاز الحيوي، وتوليد الببتيدات النشطة حيويًا، وتصنيع البلاستيك الحيوي. تهدف هذه المراجعة إلى تقييم الخصائص الإنزيمية والآليات والمصادر للكيراتينازات بشكل منهجي، بينما تتناول أيضًا التحديات المتعلقة بكفاءة التعبير المنخفضة والاستقرار في البيئات الصناعية. تقترح اتجاهات البحث المستقبلية، بما في ذلك هندسة البروتين وتصميم مدعوم بالذكاء الاصطناعي، لتعزيز التطبيق الصناعي للكيراتينازات والمساهمة في التصنيع الحيوي الأخضر.
طرق
هدفت منهجية البحث الأدبي المستخدمة في هذه المراجعة إلى تحديد وتجميع الأبحاث المهمة حول الكيراتينازات بشكل منهجي، مع التركيز على أصولها الميكروبية، وخصائصها الإنزيمية، وآليات التحلل، والاستخدامات الصناعية. تم تنفيذ استراتيجية بحث مستهدفة باستخدام مصطلحات رئيسية مثل “الكيراتيناز”، “الخصائص الإنزيمية”، “آلية التحلل”، “التطبيقات الصناعية”، “تثمين النفايات”، و”التحفيز الحيوي”. تم إجراء عمليات البحث عبر ثلاثة قواعد بيانات رئيسية باللغة الإنجليزية (مجموعة ويب للعلوم الأساسية، وباب ميد، وسكوبس) وقاعدتين بارزتين باللغة الصينية (البنية التحتية الوطنية للمعرفة في الصين وبيانات وانفانغ)، مع التركيز على الأدبيات المنشورة من يناير 1997 إلى نوفمبر 2025.
لضمان صلة وجودة الأدبيات المختارة، كانت معايير الإدراج تشمل الصلة المباشرة بخصائص الكيراتيناز، والمصادر، والآليات، أو التطبيقات، والنشر في مجلات محكمة ذات سمعة جيدة، وتصميم تجريبي قوي مع بيانات موثوقة. استبعدت المراجعة الدراسات التي تحتوي على بيانات غير مكتملة، أو نتائج غير مرتبطة مباشرة بالمواضيع الأساسية، أو استنتاجات مكررة. تم إدارة السجلات المسترجعة باستخدام برنامج EndNote، حيث تمت إزالة التكرارات من خلال عمليات آلية بناءً على العنوان، المؤلف، السنة، وDOI، تلتها تحقق يدوي للحفاظ على نزاهة المراجعة.
مناقشة
تسلط قسم المناقشة في ورقة البحث الضوء على الخصائص المتنوعة وآليات الكيراتينازات الميكروبية، التي حظيت باهتمام كبير لتطبيقاتها المحتملة في تثمين النفايات. تظهر الكيراتينازات مجموعة واسعة من الأوزان الجزيئية، ومستويات pH المثلى، وثبات حراري، حيث تعرض معظم الإنزيمات نشاطًا مثاليًا في ظروف قلوية (pH 8.0-10.0) ودرجات حرارة تتراوح بين 45 درجة مئوية و65 درجة مئوية. من الجدير بالذكر أن بعض الكيراتينازات، مثل GacK من *Geoglobus acetivorans*، تظهر ثباتًا حراريًا استثنائيًا، حيث تعمل بشكل مثالي عند 100 درجة مئوية. تعتبر خصوصية الركيزة للكيراتينازات حاسمة، حيث يمكنها تحلل كل من الركائز القابلة للذوبان (مثل الكازين) والمواد الكيراتينية غير القابلة للذوبان (مثل الريش)، مع اختلافات في الكفاءة تُعزى إلى الفروق الهيكلية بين α-الكيراتين وβ-الكيراتين.
تناقش الورقة أيضًا آليات تحلل الكيراتين، مع التأكيد على أهمية طرق المعالجة المسبقة، مثل المعالجة بدرجات حرارة عالية واستخدام عوامل مختزلة، لتعزيز وصول الإنزيم وكفاءة التحلل المائي. يمكن أن تتأثر استقرار ونشاط الكيراتينازات بعوامل مختلفة، بما في ذلك الأيونات المعدنية والإضافات الكيميائية، حيث يعتبر النشاط المحدد مؤشرًا رئيسيًا على جودة الإنزيم. كما تحدد الأبحاث عدة نظريات بشأن آليات تحلل الكيراتين، بما في ذلك نموذج تقليل الروابط ثنائية الكبريتيد-البروتوليز ونظرية النظام التآزري المتعدد الإنزيمات، التي تبرز العمل التعاوني للكيراتينازات والإنزيمات المساعدة. بشكل عام، تؤكد النتائج على إمكانات الكيراتينازات في التطبيقات البيوتكنولوجية، لا سيما في المعالجة المستدامة للمواد النفايات الغنية بالكيراتين.
القيود
تسلط القيود في هذه المراجعة الضوء على عدة اعتبارات حاسمة بشأن منهجيتها ونطاق الأدبيات التي تم فحصها. أولاً، لم تتضمن منهجية المراجعة السردية المستخدمة عملية اختيار منهجية كاملة مع عدة فاحصين مستقلين، مما قد يؤدي إلى تحيز في الاختيار. قد يؤثر هذا التحيز على تجميع وتأكيد النتائج، مما يعكس وجهات نظر المؤلفين بدلاً من نظرة شاملة للأدبيات.
ثانيًا، غالبًا ما يقتصر تركيز العديد من الدراسات على مصادر الكيراتيناز الميكروبية على نظم بيئية أو مناطق جغرافية معينة، مثل مزارع الدواجن أو ينابيع حرارية معينة. قد تعيق هذه التحيزات الجغرافية والبيئية في الأدبيات الأولية إمكانية تعميم الخصائص الإنزيمية الملخصة والظروف المثلى، حيث قد تظهر الكيراتينازات من البيئات غير الممثلة خصائص فريدة لا يتم التقاطها في المراجعة.
DOI: https://doi.org/10.3389/fmicb.2026.1793191
PMID: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41809600
Publication Date: 2026-02-23
Author(s): Yuqing Chu et al.
Primary Topic: Enzyme Production and Characterization
Overview
The review discusses the significant environmental challenge posed by keratinous waste, a by-product of agriculture and animal husbandry, which is resistant to degradation due to its highly cross-linked disulfide bond structure. Keratinase, a specialized protease capable of degrading keratin, is highlighted as a crucial tool for the valorization of this waste. The paper systematically examines the enzymatic properties, mechanisms of action, and microbial sources of keratinases, while also exploring their innovative applications in waste management, including biogas production, bioactive peptide generation, and bioplastic manufacturing, as well as in various industries such as pharmaceuticals, cosmetics, and textiles.
The review identifies key challenges in the industrial application of keratinases, such as low expression efficiency and stability issues under industrial conditions. It emphasizes the biotechnological potential of keratinases in converting keratinous waste into high-value products, thereby promoting environmental protection and resource recycling. Furthermore, keratinases enhance the efficacy of industrial products, improving the nutritional value of animal feed and serving as functional ingredients in skincare. Ultimately, the review positions keratinase technology as a vital component in advancing the circular bioeconomy, facilitating the transformation of waste protein resources into energy, materials, and chemicals, thereby supporting a sustainable “waste-to-resource-to-product” closed loop.
Introduction
The introduction highlights the significant environmental and economic challenges posed by keratinous waste, which is generated in large quantities from the poultry and livestock industries. Keratin, a resilient and disulfide-rich fibrous protein found in materials such as feathers and hair, is difficult to decompose naturally, leading to pollution and resource wastage. Despite its potential as a source of protein and amino acids, the management of keratinous waste incurs high costs and remains largely untapped. Keratinases, enzymes secreted by various microorganisms, have emerged as a promising solution for the efficient degradation of keratin due to their ability to cleave disulfide and peptide bonds under moderate conditions.
Recent advancements in metagenomics, structural biology, and synthetic biology have accelerated the discovery and understanding of keratinases, including those with unique properties from extreme environments. Research has focused on identifying microbial strains with high keratin-degrading efficiency, promoting the application of keratinases in sustainable practices such as biogas production, bioactive peptide generation, and bioplastic manufacturing. This review aims to systematically evaluate the enzymatic properties, mechanisms, and sources of keratinases, while also addressing the challenges of low expression efficiency and stability in industrial settings. It proposes future research directions, including protein engineering and AI-assisted design, to enhance the industrial application of keratinases and contribute to green biomanufacturing.
Methods
The literature search methodology employed in this review aimed to systematically identify and synthesize significant research on keratinases, emphasizing their microbial origins, enzymatic characteristics, degradation mechanisms, and industrial uses. A targeted search strategy was implemented using key terms such as “keratinase,” “enzymatic properties,” “degradation mechanism,” “industrial applications,” “waste valorization,” and “biocatalysis.” Searches were conducted across three major English-language databases (Web of Science Core Collection, PubMed, and Scopus) and two prominent Chinese databases (China National Knowledge Infrastructure and Wanfang Data), focusing on literature published from January 1997 to November 2025.
To ensure the relevance and quality of the selected literature, criteria for inclusion included direct relevance to keratinase properties, sources, mechanisms, or applications, publication in reputable peer-reviewed journals, and robust experimental design with reliable data. The review excluded studies with incomplete data, findings not directly related to the core themes, or redundant conclusions. Retrieved records were managed using EndNote software, where duplicates were removed through automated processes based on title, author, year, and DOI, followed by manual verification to maintain the integrity of the review.
Discussion
The discussion section of the research paper highlights the diverse characteristics and mechanisms of microbial keratinases, which have gained significant attention for their potential applications in waste valorization. Keratinases exhibit a wide range of molecular weights, optimal pH levels, and thermal stabilities, with most enzymes displaying optimal activity in alkaline conditions (pH 8.0-10.0) and temperatures between 45 °C and 65 °C. Notably, some keratinases, such as GacK from *Geoglobus acetivorans*, demonstrate exceptional thermostability, functioning optimally at 100 °C. The substrate specificity of keratinases is crucial, as they can degrade both soluble substrates (e.g., casein) and insoluble keratinous materials (e.g., feathers), with variations in efficiency attributed to structural differences between α-keratin and β-keratin.
The paper further discusses the mechanisms of keratin degradation, emphasizing the importance of pretreatment methods, such as high-temperature treatment and the use of reducing agents, to enhance enzyme accessibility and hydrolysis efficiency. The stability and activity of keratinases can be influenced by various factors, including metal ions and chemical additives, with specific activity serving as a key indicator of enzyme quality. The research also outlines several theories regarding keratin degradation mechanisms, including the disulfide bond reduction-proteolysis model and the multi-enzyme synergistic system theory, which highlights the cooperative action of keratinases and accessory enzymes. Overall, the findings underscore the potential of keratinases in biotechnological applications, particularly in the sustainable processing of keratin-rich waste materials.
Limitations
The limitations of this review highlight several critical considerations regarding its methodology and the scope of the literature examined. Firstly, the narrative review approach employed did not involve a fully systematic selection process with multiple independent screeners, which could lead to selection bias. This bias may affect the synthesis and emphasis of findings, potentially reflecting the authors’ perspectives rather than a comprehensive overview of the literature.
Secondly, the focus of many studies on microbial keratinase sources is often restricted to specific ecosystems or geographic regions, such as poultry farms or particular thermal springs. This geographic and ecological bias in the primary literature may hinder the generalizability of the summarized enzymatic properties and optimal conditions, as keratinases from underrepresented environments could exhibit unique characteristics that are not captured in the review.