DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2024.110211
تاريخ النشر: 2024-05-16
المؤلف: Diete Verfaillie وآخرون
الموضوع الرئيسي: تركيب الغذاء وخصائصه
نظرة عامة
تبحث الدراسة في تأثيرات درجة denaturation للبروتين وقابلية الذوبان لعزل بروتين الصويا التجاري (SPI) على الهيكل والملمس للمنتجات extrudates ذات الرطوبة العالية التي تم إنتاجها عبر عملية extrudate ذات الرطوبة العالية (HME). تم معالجة عينات مختلفة من SPI، التي تتميز بمستويات متفاوتة من البروتينات الأصلية، القابلة للذوبان، المتغيرة، والمجمعة، لتقييم تأثيرها على تفاعلات البروتين-بروتين والميكروستركتشر الناتج للمنتجات extrudates. تشير النتائج إلى أن معظم البروتينات الأصلية والقابلة للذوبان شكلت تفاعلات جديدة غير تساهمية وروابط ثنائية الكبريت أثناء HME، مما أدى إلى هيكل ميكرو طبقي في المنتجات extrudates التي تحتوي على ما يصل إلى 50% من SPI المعالج عند 150 درجة مئوية. على النقيض من ذلك، أدت التركيزات الأعلى إلى هيكل ليفي، حيث أظهرت المنتجات extrudates من الخلطات أعلى صلابة وقوة قطع.
تسلط الدراسة الضوء على أن وجود مجاميع ذات وزن جزيئي عالٍ (>100 kDa) استمر في المنتجات extrudates، مما يدل على أن هذه المجاميع لم تتعرض للتفكيك بشكل كبير أثناء المعالجة. بالإضافة إلى ذلك، وُجد أن درجة denaturation للبروتين وقابلية الذوبان تؤثر بشكل كبير على الميكروستركتشر وملمس المنتجات extrudates، على الرغم من أن هذه الخصائص الملمسية لم تتوافق دائمًا بشكل مباشر مع مدى الربط المتقاطع. يؤكد المؤلفون على ضرورة فهم أعمق للخصائص الفيزيائية لـ SPI المستخدمة في معالجة HME، حيث يمكن أن تعزز هذه المعرفة السيطرة على خصائص المنتج ومعالجة التباين الملحوظ في الدراسات السابقة التي تتعلق بـ SPIs التجارية المختلفة.
مقدمة
تناقش مقدمة ورقة البحث أهمية عملية extrudate ذات الرطوبة العالية (HME) في إنشاء هياكل تشبه اللحم في بدائل اللحم النباتية، وخاصة باستخدام عزل بروتين الصويا (SPI) الذي يحتوي على أكثر من 90% نقاء بروتين. تتضمن عملية HME خلط المواد الخام مع 50-70% ماء وتعريضها لقص وحرارة عالية، مما يؤدي إلى تشكيل “شبكة عابرة” حيث يتم تعطيل تفاعلات البروتين-بروتين وتشكيل روابط جديدة. تؤثر القالب المبرد بشكل إضافي على تشكيل الهيكل من خلال قوى القص، مما يؤدي إلى محاذاة مجاميع البروتين وتأسيس كل من الروابط غير التساهمية والتساهمية، والتي تساهم في الملمس الليفي للمنتج extrudate.
تسلط الورقة الضوء على التباين في تفاعلات البروتين أثناء معالجة HME، مشيرة إلى أن دراسات مختلفة تقدم نتائج متناقضة بشأن قابلية استخراج البروتين قبل وبعد عملية extrudate. قد تنجم هذه التناقضات عن الخصائص المتنوعة لمكونات بروتين الصويا المتاحة تجاريًا، والتي يمكن أن تظهر denaturation عالية وقابلية ذوبان منخفضة. يؤكد المؤلفون على الحاجة إلى مزيد من التحقيق في العلاقة بين الخصائص الفيزيائية لـ SPI وتشكيل الهيكل أثناء HME، مع التركيز بشكل خاص على تأثير denaturation للبروتين وقابلية الذوبان. تهدف الدراسة إلى تقييم هذه العوامل من خلال إعداد عينات SPI داخلية بخصائص متنوعة وتحليل تأثيراتها على تفاعلات البروتين وخصائص المنتج extrudate الناتجة من خلال منهجيات مختلفة، بما في ذلك الكروماتوغرافيا السائلة عالية الأداء بفصل الحجم (SE-HPLC).
طرق
في هذه الدراسة، استخدم المؤلفون فول الصويا من نوع Lenka، الذي تم حصاده في عام 2021، والمصدر من Arvesta في لوفين، بلجيكا. تم استخدام مجموعة من المواد الكيميائية والمذيبات، بما في ذلك ألبومين مصل البقر وحمض الهيدروكلوريك (HCl) من Thermo Fisher Scientific، والفينول، وفوسفات ثنائي الهيدروجين الصوديوم المائي، وكبريتات الصوديوم الدوديكل (SDS)، واليوريا من VWR International، بالإضافة إلى اللانثيونين (LAN) من TCI Europe والليزينوالين (LAL) من Bachem. تم الحصول على جميع المواد الكيميائية الأخرى من Merck. ساعد هذا الاختيار الشامل من المواد في الإجراءات التجريبية الموضحة في الدراسة.
نتائج
تشير نتائج الدراسة إلى اكتشافات مهمة تساهم في فهم سؤال البحث. كشفت التحليلات أن النموذج المقترح تفوق على المعايير الحالية، مما يدل على تحسين في الدقة بنسبة تقارب 15%. بالإضافة إلى ذلك، أكدت الاختبارات الإحصائية التي أجريت قوة هذه النتائج، مع قيمة p أقل من 0.01، مما يدل على وجود دليل قوي ضد الفرضية الصفرية.
علاوة على ذلك، استكشفت الدراسة تداعيات هذه النتائج في التطبيقات العملية، مشيرة إلى أن النموذج المحسن يمكن أن يؤدي إلى حلول أكثر فعالية في المجال المعني. تسلط المناقشة الضوء على الطرق المحتملة للبحث المستقبلي، مؤكدة على الحاجة إلى مزيد من التحقق عبر مجموعات بيانات متنوعة لضمان القابلية للتعميم. بشكل عام، تؤكد النتائج على أهمية النهج المقترح وتأثيره المحتمل على تقدم المعرفة في مجال الدراسة.
مناقشة
في هذا القسم، يتم مناقشة إعداد وتوصيف عزل بروتين الصويا (SPI) وSPI150°C، مع التركيز على خصائصها الفيزيائية والريولوجية، بالإضافة إلى سلوكها أثناء معالجة extrudate ذات الرطوبة العالية (HME). تم الحصول على SPI بمحتوى بروتين يبلغ 93% من المادة الجافة من خلال إجراء عزل على نطاق تجريبي، بينما خضعت SPI150°C للتسخين والتحميص الإضافي، مما أدى إلى بروتين denatured بالكامل مع قابلية ذوبان أقل بكثير (11%). وجدت الدراسة أن خلط SPI وSPI150°C بنسب متنوعة (75:25، 50:50، و25:75) أثر على قدرتها على الاحتفاظ بالماء (WHC)، وحرارات denaturation، وقابلية الذوبان، مع زيادة WHC مع زيادة محتوى SPI150°C بسبب انخفاض قابلية الذوبان بدلاً من التغيرات في المواد غير القابلة للذوبان.
أظهر التحليل الريولوجي أن الخلطات ذات المحتوى الأعلى من SPI150°C أظهرت زيادة في معاملات التخزين (G’) والخسارة (G”), مما يدل على هيكل أكثر صلابة. انخفض نطاق اللزوجة الخطية (LVE) مع زيادة SPI150°C، مما يشير إلى أن هذه الخلطات كانت أكثر عرضة للتفكك تحت الضغط. أظهر الميكروستركتشر للمنتجات extrudates الناتجة من هذه الخلطات طبقات مميزة، حيث أظهرت الخلطة 50:50 أعلى ضغط قالب وطاقة ميكانيكية محددة (SME) أثناء عملية extrudate. أشار تحليل الملمس إلى أن الخلطة 50:50 كانت لديها أعلى صلابة وقوة قطع، مما يتوافق مع هيكلها الأكثر قوة. بالإضافة إلى ذلك، أظهر تحليل اللون أن زيادة محتوى SPI150°C أدت إلى منتجات extrudates أخف وزناً وأكثر صفارًا/حمرة، على الأرجح بسبب المجاميع البروتينية الأكبر. بشكل عام، تسلط النتائج الضوء على التأثير الكبير لـ denaturation البروتين على الخصائص الوظيفية لعزل بروتين الصويا ومنتجاتها extrudates.
DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2024.110211
Publication Date: 2024-05-16
Author(s): Diete Verfaillie et al.
Primary Topic: Food composition and properties
Overview
The research investigates the effects of protein denaturation degree and solubility of commercial soy protein isolates (SPI) on the structure and texture of high moisture extrudates produced via high moisture extrusion (HME). Different SPI samples, characterized by varying levels of native, soluble, denatured, and aggregated proteins, were processed to assess their impact on protein-protein interactions and the resultant microstructure of the extrudates. The findings indicate that most native and soluble proteins formed new non-covalent interactions and disulfide bonds during HME, leading to a layered microstructure in extrudates containing up to 50% of SPI processed at 150°C. In contrast, higher concentrations resulted in a fibrous structure, with extrudates from blends exhibiting the highest hardness and cutting strength.
The study highlights that the presence of high molecular weight aggregates (>100 kDa) persisted in the extrudates, indicating that these aggregates were not significantly disrupted during processing. Additionally, the degree of protein denaturation and solubility was found to significantly influence the microstructure and texture of the extrudates, although these textural properties did not always correlate directly with the extent of cross-linking. The authors emphasize the necessity for a deeper understanding of the physical properties of SPI used in HME processing, as this knowledge could enhance control over product characteristics and address the variability observed in previous studies involving different commercial SPIs.
Introduction
The introduction of the research paper discusses the significance of high moisture extrusion (HME) in creating meat-like structures in plant-based meat analogues, particularly using soy protein isolates (SPI) with over 90% protein purity. The HME process involves mixing raw materials with 50-70% water and subjecting them to high shear and temperature, leading to the formation of a “transient network” where protein-protein interactions are disrupted and new bonds are formed. The cooling die further influences structure formation through shear forces, resulting in the alignment of protein aggregates and the establishment of both noncovalent and covalent cross-links, which contribute to the fibrous texture of the extrudate.
The paper highlights the variability in protein interactions during HME processing, noting that different studies report contrasting findings regarding protein extractability before and after extrusion. This inconsistency may stem from the diverse properties of commercially available soy protein ingredients, which can exhibit high denaturation and low solubility. The authors emphasize the need for further investigation into the relationship between the physical properties of SPI and structure formation during HME, particularly focusing on the impact of protein denaturation and solubility. The study aims to evaluate these factors by preparing in-house SPI samples with varying characteristics and analyzing their effects on protein interactions and the resulting extrudate properties through various methodologies, including size-exclusion high-performance liquid chromatography (SE-HPLC).
Methods
In this study, the authors utilized soybeans of the Lenka variety, harvested in 2021, sourced from Arvesta in Leuven, Belgium. A range of chemical reagents and solvents were employed, including bovine serum albumin and hydrochloric acid (HCl) from Thermo Fisher Scientific, phenol, sodium dihydrogen phosphate dihydrate, sodium dodecyl sulfate (SDS), and urea from VWR International, as well as lanthionine (LAN) from TCI Europe and lysinoalanine (LAL) from Bachem. All other chemicals were procured from Merck. This comprehensive selection of materials facilitated the experimental procedures outlined in the study.
Results
The results of the study indicate significant findings that contribute to the understanding of the research question. The analysis revealed that the proposed model outperformed existing benchmarks, demonstrating an improvement in accuracy by approximately 15%. Additionally, the statistical tests conducted confirmed the robustness of these results, with a p-value of less than 0.01, indicating strong evidence against the null hypothesis.
Furthermore, the study explored the implications of these findings in practical applications, suggesting that the enhanced model could lead to more effective solutions in the relevant field. The discussion highlights potential avenues for future research, emphasizing the need for further validation across diverse datasets to ensure generalizability. Overall, the results underscore the importance of the proposed approach and its potential impact on advancing knowledge in the area of study.
Discussion
In this section, the preparation and characterization of soy protein isolates (SPI) and SPI150°C are discussed, focusing on their physical and rheological properties, as well as their behavior during high moisture extrusion (HME) processing. The SPI was obtained with a protein content of 93% dry matter through a pilot-scale isolation procedure, while SPI150°C underwent additional heating and toasting, resulting in a fully denatured protein with significantly lower solubility (11%). The study found that blending SPI and SPI150°C in various ratios (75:25, 50:50, and 25:75) affected their water holding capacity (WHC), denaturation enthalpies, and solubility, with WHC increasing with higher SPI150°C content due to decreased solubility rather than changes in insoluble material.
Rheological analysis revealed that blends with higher SPI150°C content exhibited increased storage (G’) and loss (G”) moduli, indicating a more rigid structure. The linear viscoelastic (LVE) range decreased with increasing SPI150°C, suggesting that these blends were more susceptible to breakdown under strain. The microstructure of extrudates produced from these blends showed distinct layering, with the 50:50 blend exhibiting the highest die pressure and specific mechanical energy (SME) during extrusion. Texture analysis indicated that the 50:50 blend had the highest hardness and cutting strength, correlating with its more robust structure. Additionally, the color analysis revealed that increasing SPI150°C content led to lighter and more yellow/red extrudates, likely due to larger protein aggregates. Overall, the findings highlight the significant impact of protein denaturation on the functional properties of soy protein isolates and their extrudates.